Respuesta de la ovoalbúmina a la adición de fructosa y las variaciones de pH -Estudio ultrasónico y FTIR.

Resumen

El objetivo principal de este trabajo es comprender cómo la proteína ovoalbúmina se ve afectada por la presencia de codisolvente y variaciones en el pH del medio. Se encuentra que la adición de codisolvente en muchos casos controla el grado de desnaturalización y el pH es una de las principales fuentes de desnaturalización de proteínas. En este trabajo, manteniendo la solución de fructosa como codisolvente y el pH de la solución como variable principal, el grado de desnaturalización se analiza mediante métodos ultrasónicos y se confirma mediante el espectro de la segunda derivada de la amida I FTIR a 303 K. Los resultados obtenidos muestran que la desnaturalización es sensible al pH, sin embargo, lo ácido y lo alcalino se comportan totalmente de manera diferente. Se encontró que el impacto del pH alcalino produce una desnaturalización menor y es más lento mientras que el impacto del pH ácido es específicoe instantáneo. El análisis ultrasónico muestra que la variación del pH puede desnaturalizar la proteína mientras que la adición de codisolvente favorece la renaturalización. Los espectros FTIR se registraron para las muestras experimentales a partir de las cuales se construyeron los espectros ajustados a la curva de la segunda derivada usando el programa Origin. La asignación cuantitativa de picos y las variaciones en áreas acumulativas calculadas para las estructuras como hélice α, láminas β, etc. confirma las observaciones del análisis ultrasónico de que las variaciones de pH ayudan en la desnaturalización mientras que el codisolvente favorece la renaturalización de la proteína.